上海起發haemtech HCPC-0070說明書

Protein C

蛋白C的結構域結構代表蛋白C的結構域結構，其中：GLA =包含γ-羧基谷氨酸殘基的區域，EGF =包含與人表皮生長因子同源的序列的區域，AP =在酶原轉化為糖原后釋放的活化肽。活性絲氨酸蛋白酶，CATALYTIC DOMAIN =包含絲氨酸蛋白酶催化三聯體的區域。箭頭指示在酶原激活期間被凝血酶蛋白水解切割的位點。

•  HCPC-0070 人蛋白C

• 尺寸	100微克
  公式	50％甘油/水（v / v）

  存儲	-20°攝氏度
  純度	通過SDS-PAGE，> 95％

  活性測定	顯色分析<0.5％aPC活性
  保質期（正確存放）	12個月

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• BCPC-1070 牛蛋白C

• 尺寸	100微克
  公式	50％甘油/水（v / v）

  存儲	-20°攝氏度
  純度	通過SDS-PAGE，> 95％

  活性測定	顯色分析<0.5％aPC活性
  保質期（正確存放）	12個月

依賴維生素K的酶原（蛋白C）在肝臟中合成為單鏈多肽，隨后通過從前體分子（1）中去除二肽（Lys-146和Arg-147）轉化為二硫鍵連接的異二聚體。 ，2）。在血漿中已觀察到痕量的單鏈形式。輕鏈負責鈣蛋白C與磷脂囊泡的鈣依賴性結合，包含11個γ-羧基谷氨酸（gla）殘基，1個b-羥基天冬氨酸殘基和2個表皮生長因子（EGF）同源域。絲氨酸蛋白酶催化三聯體位于重鏈中。人蛋白C易于從重鏈的COOH末端進行蛋白水解切割多肽（Mr = 3000），產生稱為β蛋白C的改變形式。沒有觀察到α蛋白和β蛋白C之間的功能區別。人蛋白C重鏈的Arg-12（牛中的Arg-14）的單次切割將酶原轉化為絲氨酸蛋白酶，即活化的蛋白C。這種切割是由α-凝血酶和內皮細胞表面之間的復合物催化的蛋白血栓調節蛋白。與其他依賴維生素K的凝血因子相反，活化的蛋白C通過催化因子Va和VIIIa的蛋白水解失活而充當抗凝劑。APC還通過與纖溶酶原激活劑抑制劑形成復合物來促進纖溶反應。α-凝血酶和內皮細胞表面蛋白血栓調節蛋白之間的復合物可催化這種裂解。與其他依賴維生素K的凝血因子相反，活化的蛋白C通過催化因子Va和VIIIa的蛋白水解失活而充當抗凝劑。APC還通過與纖溶酶原激活劑抑制劑形成復合物來促進纖溶反應。α-凝血酶和內皮細胞表面蛋白血栓調節蛋白之間的復合物可催化這種裂解。與其他依賴維生素K的凝血因子相反，活化的蛋白C通過催化因子Va和VIIIa的蛋白水解失活而充當抗凝劑。APC還通過與纖溶酶原激活劑抑制劑形成復合物來促進纖溶反應。

牛蛋白C是通過修改Walker程序（3），從新鮮的檸檬酸牛血漿中制備的，如Haley等人所述。（4）。使用免疫親和層析（5）和常規技術（4,9）的組合，從新鮮的冷凍檸檬酸人血漿中制備人C蛋白。蛋白C以50％（體積/體積）甘油/水的形式提供，應儲存在-20oC下。通過SDS-PAGE分析確定純度，并使用基于生色底物的測定法測量活性。